Apa fungsi Transferase

Transferase adalah kelas enzim yang mentransfer gugus fungsi spesifik dari satu molekul (donor) ke yang lain (akseptor). Transferase terlibat dalam ratusan jalur biokimia yang berbeda, dan penting untuk beberapa proses terpenting dalam kehidupan. Transferase berpartisipasi dalam segudang reaksi sel dan juga digunakan selama penerjemahan. Secara mekanis, enzim yang mengkatalisasi reaksi berikut akan dianggap sebagai transferase:

Transferase Gambar 1. Reaksi redoks.

di mana X adalah donor yang sering merupakan koenzim, dan Y adalah akseptor. Kelompok adalah gugus fungsional yang ditransfer karena aktivitas transferase.

Tata nama

Nama transferase yang sistematis didasarkan pada bentuk “donor: akseptor gugus transferase.” Sebagai contoh, metilamin: L-glutamat N-metiltransferase adalah nama normatif untuk transferase metilamin-glutamat N-metiltransferase, di mana metiltransferase adalah kategori EC, metilamin adalah donor, dan L-glutamat adalah akseptor. Meskipun demikian, nomenklatur yang lebih sering digunakan untuk transferase sering dalam bentuk “acceptor grouptransferase” atau “donor grouptransferase.” Secara praktis, banyak molekul tidak disebutkan dengan mengambil keuntungan dari terminologi ini karena penerapan nama-nama umum yang lebih lazim.

Sejarah

Terjadi pada awal tahun 1930-an beberapa transferase paling penting ditemukan. Transaminasi yang berarti pemindahan gugus NH2 dari asam amino ke asam keto melalui aminotransferase diketahui untuk pertama kali pada tahun 1930 setelah hilangnya asam glutamat ditambahkan ke otot dada merpati, yang kemudian dikonfirmasi oleh penemuan reaksinya, mekanisme pada tahun 1937.

Reaksi reversibel ini juga dapat diterapkan pada jaringan lain, yang meletakkan dasar bagi kemungkinan bahwa ada transfer serupa bertindak sebagai pilihan utama untuk memproduksi asam amino melalui transfer amino. Kemudian pada tahun 1953, enzim UDP-glukosa pyrophosphorylase diturunkan menjadi transferase, karena terbukti mampu menghasilkan UTP dan G1P secara reversibel dari UDP-glukosa dan pirofosfat organik.

Penemuan penting lainnya dalam sejarah transferase adalah iluminasi mekanisme pemecahan katekolamin oleh katekol-O-metiltransferase, yang menyumbang sebagian besar Hadiah Nobel Fisiologi atau Kedokteran tahun 1970 Julius Axelrod.

Klasifikasi

Hingga saat ini, klasifikasi transferase masih berlangsung untuk yang baru sering ditemukan. Kategori transferase dijelaskan terutama sesuai dengan jenis kelompok biokimia yang ditransfer, dan dapat dibagi menjadi sepuluh kelompok berdasarkan klasifikasi Nomor EC, yang terdiri dari lebih dari 450 enzim unik yang berbeda dan telah ditugaskan sejumlah EC 2 dalam sistem penomoran EC Hidrogen tidak dikenali sebagai gugus fungsional ketika mengacu pada target transferase. Sebaliknya, transfer hidrogen dibagi menjadi oksidoreduktase dengan pertimbangan transfer elektron.

Aplikasi dalam Bioteknologi

Terminal transferase adalah salah satu dari sedikit polimerase DNA yang berfungsi tanpa primer RNA, dan dapat memberi label DNA atau menghasilkan vektor plasmid dengan menambahkan deoksinukleotida dalam bentuk templat ke ujung hilir atau ujung 3 ‘dari molekul DNA yang ada.

Transferase glutathione dengan keanekaragaman tinggi dapat diterapkan oleh tanaman untuk memisahkan logam beracun dari sisa sel, yang dengan demikian dapat diproses sebagai biosensor untuk mendeteksi kontaminan seperti herbisida dan insektisida. Transferase glutathione juga dapat meningkatkan resistensi terhadap stres biotik dan abiotik pada tanaman transgenik, dan sekarang mereka sedang dieksplorasi sebagai target untuk obat anti-kanker karena fungsinya dalam resistensi obat. Saat ini satu-satunya sumber komersial karet alam yang tersedia adalah pabrik Hevea.